Alpha-glucosidase

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Dernière modification de cette page le 15 janvier 2016
Anglais : alpha-glucosidase
Espagnol : alpha-glucosidasa
Étymologie : grec γλυκύς glukús doux (saveur) sucré, suffixes -oside et ase
n. f. Famille d’hydrolases rompant les liaisons osidiques dans lesquelles le glucose est engagé par une liaison alpha. Très largement répandue chez les procaryotes et les eucaryotes, les α-glucosidases agissent sur de nombreux osides, dégradant les disaccharides, oligosaccharides et polysaccharides (glycogène, amidon...) soit à l’extrémité terminale soit en position terminale non réductrice. Exemples : l'α-1,4 glucosidase de la bordure en brosse des entérocytes, ou maltase, qui hydrolyse le maltose en 2 molécules de glucose ; l'amylo α-1,6 glucosidase, enzyme débranchante du glycogène qui libère du glucose libre, et dont le déficit se traduit par l'accumulation de glycogène dans les cellules, conduisant à la glycogénose de type III. Une autre glucosidase, l'alpha-1,4-glucosidase acide lysosomale, ou maltase acide, dégrade également le glycogène en unités glucose ; son déficit conduit à la glycogénose de type II-A ou maladie de Pompe. Un autre exemple concerne les alpha-amylases, salivaire et pancréatique, qui hydrolysent les liaisons osidiques α(1→4) à l'intérieur des chaînes d'amylose et d'amylopectine de l'amidon, avec production de maltose et d'oligosides.

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