Glycopeptide (antibiotique)

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Dernière modification de cette page le 29 mars 2017


Bactériologie - Pharmacognosie



Anglais : glycopeptide antibiotic
Espagnol : antibiótico glicopéptido
Étymologie : grec γλυκύς glukús doux (saveur), sucré, français peptide
n. m. Nom générique désignant des antibiotiques antibactériens hétérosidiques constitués d’un heptapeptide cyclique lié à des oses et osamines ; obtenus par fermentation d’actinomycètes ou par hémisynthèse. Action bactéricide (bactéricidie lente et temps-dépendante) par inhibition de la synthèse du peptidoglycane de la paroi des bactéries à Gram positif ; spectre antibactérien dirigé contre des bactéries aérobies à Gram positif et anaérobies (notamment Clostridium) ; apparition progressive de résistances acquises chez des souches bactériennes auparavant sensibles. Utilisation par voie parentérale (IV et/ou IM selon l’antibiotique) ; traitement hospitalier curatif d’infections sévères causées notamment par Staphylococcus (y compris souches résistantes à la méticilline), Streptococcus, Enterococcus, Clostridium ; également en prophylaxie d’endocardites infectieuses ; toxicité notable (réactions anaphylactoïdes, néphrotoxicité, ototoxicité, troubles hématologiques…).

Actuellement, deux antibiotiques glycopeptidiques sont disponibles en France (vancomycine et teicoplanine) ; d’autres (dalbavancine, oritavancine, télavancine…) sont en cours d’évaluation clinique à divers degrés d'avancement, mais déjà sur le marché dans certains pays.
Certains glycopeptides sont souvent désignés sous le terme de lipoglycopeptides (structure comportant une chaîne latérale lipophile portée par l’un des oses, entraînant une activité renforcée et surtout des modifications d’ordre pharmacocinétique).
Les lipoglycodepsipeptides constituent un sous-groupe des lipoglycopeptides dont ils se distinguent, du point de vue structural, par la présence au sein du cyclopeptide d’une ou plusieurs liaisons ester à la place de liaison(s) amide.


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