Rhodopsine

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Dernière modification de cette page le 02 mars 2017

Anglais : rhodopsin
Espagnol : rodopsina
Allemand : rhodopsin
Étymologie : grec ῤόδον rhódon rose (fleur) et ὢψις ồpsis vue, suffixe –ine
n. f. Famille de protéines dont la première a été découverte dans la rétine de grenouille, en 1877, par F.C. Boll, physiologiste allemand. Ces protéines qui appartiennent à la famille des récepteurs couplés à la protéine G, sont constituées, pour la plupart, d’une partie protéique à sept passages transmembranaires, l’opsine et d’un groupement prosthétique, le rétinal. La séquence de l’opsine détermine le spectre de sensibilité des différentes rhodopsines alors que l’absorption de la lumière repose sur le rétinal. Le 11-cis-rétinal est lié à un résidu lysine de l’opsine par une base de Schiff protonée. L'absorption d'un seul photon entraîne l’isomérisation du 11-cis-rétinal en 11-tout-trans-rétinal qui, par sa configuration linéaire, se sépare de l’opsine, avec changement conformationnel de celle-ci qui devient la forme active. La forme tout trans est ensuite régénérée en la forme cis par des cycles qui diffèrent selon les cellules. Cf rétinal.

Chez les vertébrés, la rhodopsine constitue le pigment visuel des cellules à bâtonnets de la rétine. Elle est responsable de la vision en lumière atténuée (vision nocturne) avec un maximum d'absorption à 500 nm. Suite à l’absorption d’un photon, l’opsine activée se lie à une protéine G, la  transducine, ce qui conduit, par une cascade d’événements, à la fermeture de canaux membranaires sodiques et une hyperpolarisation des membranes qui engendre in fine un potentiel d'action dans les cellules ganglionnaires. Le 11-tout-trans rétinal est régénéré en 11-cis-rétinal dans l’épithélium pigmentaire de la rétine.

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