Agalsidase : Différence entre versions
Sauter à la navigation
Sauter à la recherche
[version vérifiée] | [version vérifiée] |
(Page créée avec « {{Titre et classement |VM_Titre_gras=Oui |VM_Titre_italique=Non |VM_Clé_de_classement=Agalsidase |VM_Cible=Oui |VM_Lien_DirPub=Oui }} {{Définition |VM_Groupe=Groupe 11 }... ») |
(Mise à jour date de révision) |
||
Ligne 1 : | Ligne 1 : | ||
{{Titre et classement | {{Titre et classement | ||
+ | |VM_Date_de_révision=31 août 2015 | ||
|VM_Titre_gras=Oui | |VM_Titre_gras=Oui | ||
|VM_Titre_italique=Non | |VM_Titre_italique=Non |
Version du 12 janvier 2016 à 17:44
Dernière modification de cette page le 31 août 2015
- n. f. (DCI). Terme désignant deux formes d’alpha‑galactosidase recombinante humaine utilisée en enzymothérapie substitutive dans la maladie de Fabry, maladie de surcharge liée à l’X. Cette enzyme catalyse la libération de l'α -D-galactose situé en position terminale des glycosphingolipides ; son absence dans la maladie de Fabry conduit à l'accumulation lysosomale du substrat, le globotriaosylcéramide (Gb3), dans de nombreux tissus.
Cf sphingolipidose
- Les deux formes d’agalsidase sont " l'agalsidase alfa " , produite à partir d’une lignée cellulaire humaine par la technologie d'activation de gène et " l'agalsidase beta ", obtenue par culture de cellules ovariennes d’hamster chinois (CHO). Leur composition en acides aminés est identique à celle de l’alpha galactosidase humaine. La différence entre les 2 formes résulte d’une partie glycanique, dans la forme alfa, qui semble proche de l'alpha-galactosidase naturelle.