Bactériorhodopsine

Dernière modification de cette page le 15 janvier 2016

Anglais : bacteriorhodopsin

Espagnol : bacteriorrodopsina

Allemand : bacteriorhodopsin

Étymologie : grec βaκτηρία baktêría bâton, ῤόδον rhódon rose (fleur) et ὢψις ồpsis vue, suffixe –ine

n. f. Protéine de 248 acides aminés présente chez les halobactéries (Halobacterium salinarum, Natronomonas pharaonis), microorganismes chimioautotrophes qui se développent dans des milieux saturés ou quasi saturés en sels dissous tels que les marais salants. Cette protéine, sous forme d’homotrimère, fonctionne comme une pompe à protons en utilisant l’énergie lumineuse pour générer un gradient de protons à travers la membrane cellulaire, gradient qui permet la synthèse de l’ATP.
Chaque monomère, l'opsine, possède 7 hélices α transmembranaires et emprisonne un chromophore, le rétinal, lié à un résidu lysine par une base de Schiff protonée. Maximum d’absorption à 570 nm. L’expulsion des protons hors de la cellule est actionnée par les changements conformationnels de la protéine, induits par l’isomérisation du 11-tout-trans rétinal en 11-cis rétinal (inverse de ce qui se produit dans la rhodopsine rétinienne). Il en résulte une force dite protonmotrice qui permet la libération d’ATP par l’ATPase et apporte ainsi l’énergie métabolique nécessaire dans des conditions où le dioxygène dissous est faible.
Cf rhodopsine, opsine.