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Cytochrome

De acadpharm
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Dernière modification de cette page le 15 janvier 2016
Anglais : cytochrome
Espagnol : citocromo
Étymologie : grec κύτος kútos cavité, par extension enveloppe et χρῶμα khrỗma couleur
n. m. Famille de coenzymes constituées d’un groupement porphyrinique complexant un atome de fer ou de cuivre et liées de façon covalente à leur apoprotéine. Leur fonction est due à leur changement de valence (par exemple Fe2+ ↔ Fe3+ + e-).


Cytochrome a et a3

Coenzymes du complexe 4 de la chaîne respiratoire qui cèdent des électrons du Cu2+ à l’O2 pour donner H2O.


Cytochrome b

Intervient dans le complexe 3 de la chaîne respiratoire comme transporteur d’électrons entre le CoQ10 et le cytochrome c.


Cytochrome b5

Coenzyme d’hydroxylases du réticulum endoplasmique, des désaturases des acides gras et de la méthémoglobine-réductase. Fait appel indifféremment à l’un ou l’autre des coenzymes nicotiniques comme donneur d’électrons en présence d’oxygène moléculaire.


Cytochrome c

Associé à la membrane interne, soluble, se déplace entre les complexes 3 et 4 et participe à la cascade apoptotique mitochondriale avec passage dans le cytosol.


Cytochrome c oxydase

Anglais : cytochrome c oxidase
Espagnol : citocromo c oxidasa
Complexe 4 de la chaîne respiratoire qui catalyse le transfert d’électrons de la forme réduite du cytochrome c à l’oxygène moléculaire, l’accepteur final. Sensible à l’azoture et au cyanure qui réagissent avec la forme ferrique de l’hème et au monoxyde de carbone qui inhibe la forme terreuse.


Cytochrome P450

Complexe enzymatique dont l’appellation est due au maximum d’absorption spectrale que présente sa combinaison avec le monoxyde de carbone en milieu réducteur. Présents dans les membranes du réticulum endoplasmique et des mitochondries où ils participent aux réactions d’hydroxylation en présence de NADPH, H+ et d’oxygène moléculaire, les cytochromes P450 interviennent dans le métabolisme de xénobiotiques et de composés biologiques naturels.

Dans le parenchyme hépatique principalement, l’activité enzymatique des cytochromes métabolisant les xénobiotiques est accrue ou diminuée par de très nombreuses substances chimiques, augmentant ou diminuant l’efficacité des médicaments administrés conjointement ou conduisant à leur toxicité. Ces mêmes cytochromes sont soumis à un polymorphisme génétique, conduisant à une plus ou moins grande efficacité du médicament chez les sujets porteurs de mutations ou de délétions.