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Modifier Publication : Prion

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Prion selon Groupe 6
Anglais : prion
Espagnol : prion
n. m. Particule infectieuse de nature protéique, exempte d'acide nucléique (ADN et ARN), constituée par l'association d'isoformes anormalement conformées d'une protéine membranaire, la protéine prion (PrP), dont le rôle physiologique est inconnu. La propagation des prions selon le modèle développé par Stanley Prusiner, Prix Nobel de médecine en 1997, s'opère par modification de la structure tridimensionnelle de la protéine prion cellulaire au contact de l'isoforme pathologique, au cours d'une réaction dont la stœchiométrie et les catalyseurs éventuels sont encore indéterminés.
Les prions sont responsables des encéphalopathies spongiformes, maladies touchant le cerveau et la moelle épinière, à évolution lente et mortelle, pouvant être spontanées (Creutzfeldt – Jakob), héréditaires (insomnie fatale familiale), causées par absorption (exemple : kuru en Nouvelle-Guinée) ou par emploi de préparations issues de tissu cérébral (exemple : traitement par l'hormone de croissance), par emploi de matériel chirurgical contaminé, par ingestion de viande provenant d'animaux atteints (variante de la maladie du Creutzfeldt – Jakob, tremblante du mouton, encéphalopathie spongiforme bovine).

La transmission est directe avec l'hypothèse de l'existence de facteurs exogènes responsables du processus neurodégénératif chez des sujets génétiquement prédisposés (existence de foyers de la maladie de Creutzfeldt – Jakob dans des régions à forte endémicité de tremblante du mouton, maladie de la vache folle). Des cas de transmission au chat font supposer que la barrière d'espèce, initialement admise, peut ne pas s'exercer ou que des infections très voisines atteignent parallèlement plusieurs espèces réservoirs.


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