Alpha-glucosidase
Dernière modification de cette page le 15 janvier 2016
- Anglais : alpha-glucosidase
- Espagnol : alpha-glucosidasa
- Étymologie : grec γλυκύς glukús doux (saveur) sucré, suffixes -oside et ase
- n. f. Famille d’hydrolases rompant les liaisons osidiques dans lesquelles le glucose est engagé par une liaison alpha. Très largement répandue chez les procaryotes et les eucaryotes, les α-glucosidases agissent sur de nombreux osides, dégradant les disaccharides, oligosaccharides et polysaccharides (glycogène, amidon...) soit à l’extrémité terminale soit en position terminale non réductrice. Exemples : l'α-1,4 glucosidase de la bordure en brosse des entérocytes, ou maltase, qui hydrolyse le maltose en 2 molécules de glucose ; l'amylo α-1,6 glucosidase, enzyme débranchante du glycogène qui libère du glucose libre, et dont le déficit se traduit par l'accumulation de glycogène dans les cellules, conduisant à la glycogénose de type III. Une autre glucosidase, l'alpha-1,4-glucosidase acide lysosomale, ou maltase acide, dégrade également le glycogène en unités glucose ; son déficit conduit à la glycogénose de type II-A ou maladie de Pompe. Un autre exemple concerne les alpha-amylases, salivaire et pancréatique, qui hydrolysent les liaisons osidiques α(1→4) à l'intérieur des chaînes d'amylose et d'amylopectine de l'amidon, avec production de maltose et d'oligosides.