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| Field | Type de champ | Value |
|---|
| affTitre | String | Rilonacept |
| classement | String | rilonacept |
| dateRevision | Date | 2015-02-05 |
| cibleLiens | Boolean | Non |
| variantes | Liste de String, délimiteur : ; | |
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| Field | Type de champ | Valeurs autorisées | Value |
|---|
| entree | Page | | Rilonacept |
| sousEntree | String | | |
| disciplines | Liste de String, délimiteur : , | | |
| illustration | String | | |
| legendeIllus | String | | |
| synonyme | String | | |
| anglais | String | | |
| espagnol | String | | |
| allemand | String | | |
| etymologie | Text | | |
| typeGram | String | n. · adj · adj. et n. · acron. · dim. · subst. · v. · n. prop. · n. vern. · préf. · suff. · p.p. et substant. · Adj. et substant. | n. |
| genre | String | m. · f. | m. |
| nombre | String | s. · pl. | |
| definition | Text | | Protéine de fusion recombinante associant les domaines de liaison extracellulaire des récepteurs IL‑1R1 humains (interleukin‑1 receptor) et IL‑1RAcP (IL‑1 receptor accessory protein) dans une même chaîne, avec deux de ces chaînes reliées à la partie Fc de limmunoglobuline G humaine (IgG) créant ainsi une molécule dimère. Lensemble constitue un piège de haute affinité pour IL‑1, avec une affinité supérieure à celle de chaque récepteur considéré individuellement. LIL‑1 est ainsi piégée et inactivée. |
